教育・研究

明治薬科大学教員総覧

助教:月村 考宏(ツキムラ タカヒロ)

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研究室

生体機能分析学

最終学歴

明治薬科大学大学院薬学研究科薬学専攻博士課程(後期)(2012年3月)

学位

博士(薬学)(明治薬科大学:2012年)

講義科目

薬の科学実習V‐1、 院・薬学専攻・分析化学特論

専門分野

生化学

研究課題

遺伝性難病の分子病態の解明と診断法・治療法の開発

所属学会

日本薬学会、日本生化学会、日本先天代謝異常学会

学内委員

組換えDNA実験安全委員会

社会活動

ひらめきときめきサイエンス2016

依頼公演

High risk screening for Fabry disease in Japan. The 3rd Asian Congress for Lysosomal Storage Disease Screening. 2015/6, Tokyo. 血清中抗α-ガラクトシダーゼA抗体の測定. 第10回ファブリー病シンポジウム. 2016/3, 東京.

受賞歴

第52回日本先天代謝異常学会総会若手優秀演題賞(2010)、第53回日本先天代謝異常学会総会若手優秀演題賞(2011)

研究業績1

Tsukimura T., Tajima Y., Kawashima I., Fukushige T., Kanzaki T., Kanekura T., Ikekita M., Sugawara K., Suzuki T., Togawa T., Sakuraba H. Uptake of a recombinant human alpha-L-iduronidase (laronidase) by cultured fibroblasts and osteoblasts. Biol. Pharm. Bull., 31: 1691-1695, 2008.

研究業績2

Tajima Y., Kawashima I., Tsukimura T., Sugawara K., Kuroda M., Suzuki T., Togawa T., Chiba Y., Jigami Y., Ohno K., Fukushige T., Kanekura T., Itoh K., Ohashi T., Sakuraba H. Use of a modified α-N-acetylgalactosaminidase in the development of enzyme replacement therapy for Fabry disease. Am. J. Hum. Genet., 85: 569-580, 2009.

研究業績3

Tsukimura T., Chiba Y., Ohno K., Saito S., Tajima Y., Sakuraba H. Molecular mechanism for stabilization of a mutant α-galactosidase A involving M51I amino acid substitution by imino sugars. Mol. Genet. Metab., 103:26-32, 2011.

研究業績4

Tsukimura T., Kawashima I., Togawa T., Kodama T., Suzuki T., Watanabe T., Chiba Y., Jigami Y., Fukushige T., Kanekura T., Sakuraba H. Efficient uptake of recombinant α-galactosidase A produced with a gene-manipulated yeast by Fabry mice kidneys. Mol. Med., 10:76-82, 2012.

研究業績5

Togawa T., Tsukimura T., Kodama T., Tanaka T., Kawashima I., Saito S., Ohno K., Fukushige T., Kanekura T., Satomura A., Kang DH., Lee BH., Yoo HW., Doi K., Noiri E., Sakuraba H. Fabry disease: Biochemical, pathological and structural studies of the α-galactosidase A with E66Q amino acid substitution. Mol. Genet. Metab., 105:615-620, 2012.

研究業績6

Mitobe S., Togawa T., Tsukimura T., Kodama T., Tanaka T., Doi K., Noiri E., Akai Y., Saito Y., Yoshino M., Takenaka T., Saito S., Ohno K., Sakuraba H. Mutant α-galactosidase A with M296I does not cause elevation of the plasma globotriaosylsphingosine level. Mol. Genet. Metab., 107:623-626, 2012.

研究業績7

Maita N., Tsukimura T., Taniguchi T., Saito S., Ohno K., Taniguchi H., Sakuraba H. Human α-L-iduronidase uses its own N-glycan as a substrate-binding and catalytic module. Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A., 110:14628-14633, 2013.

研究業績8

Tsukimura T., Nakano S., Togawa T., Tanaka T., Saito S., Ohno K., Shibasaki F., Sakuraba H. Plasma mutant α-galactosidase A protein and globotriaosylsphingosine level in Fabry disease. Mol. Genet. Metab. Repo., 1:288-298, 2014.

研究業績9

Nakano S., Tsukimura T., Togawa T., Ohashi T., Kobayashi M., Takayama K., Kobayashi Y., Abiko H., Satou M., Nakahata T., Warnock D.G., Sakuraba H., Shibasaki F. Rapid immunochromatographic detection of serum anti-α-Galactosidase A antibodies in Fabry patients after enzyme replacement therapy. PLoS One, 10:e0128351, 2015.

研究業績10

Kodama T., Tsukimura T., Kawashima I., Sato A., Sakuraba H., Togawa T. Differences in cleavage of globotriaosylceramide and its derivatives accumulated in organs of young Fabry mice following enzyme replacement therapy. Mol. Genet. Metab., 120:116-120, 2017.

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